1962年，25℃条件下培养果蝇幼虫，一段时间后Ritossa[ ]把幼虫放到32℃的环境条件下，果蝇幼虫会出现短暂的热休克现象，同时发现在果蝇唾液腺的染色体上出现了3个膨突，这三个膨突的出现表明了这一区域的转录作用增强 ,这个现象被称为热休克反应现象。在1974年，Tissieres[ ]发现通过热休克作用产生的蛋白是一类特别的蛋白，并且这种蛋白一旦产生就会抑制其他类型蛋白的生成，因为这些特殊的蛋白的产生都是在细胞发生休克反应之后产生的，所以这类蛋白被命名为热休克蛋白(heat shock protein, HSP)。根据HSP的相对分子质量，主要的HSP被分成6个家族: ① HSP90家族 ② HSP70家族 ③ 大分子量HSP家族 ④ HSP60家族 ⑤ 小分子量HSP家族 ⑥ 泛素[ ]。他们的的共性是： ① 在热应激的状态下，增加其表达量。 ②无论原核细胞还是真核细胞都能表达HSP70。 ③他们的氨基酸序列和编码基因都十分保守。 ④保护细胞，控制甾类激素及酶系的活性，赋予细胞能对多种有害因素产生抗性的功能。 ⑤有自身抗原和特异的抗原。

1 HSP70概况

1.1 分类

通常情况下在细胞浆内我们能看到HSP70，但是当热休克刺激作用于细胞的时候，我们就可观察到原本位于细胞核中的HSP70含量就会变多，而细胞浆中的HSP70却只有很少很少，当细胞处于受刺激后的恢复阶段，这时细胞核中就观察不到HSP70，但是在细胞浆内会表达出来一点低水平的HSP70。依据一定的划分标准，HSP70大致可分为以下4种:  HSP70，也称为HSP72， 属于诱导型的HSP70。它在正常的细胞中表达的量很少甚至不表达，但是在热应激或其它应激原的作用下其表达量增加。  HSC70，也称为HSP73，属于结构型的HSP70。 称为GRP78，存在于内质网腔内。 ④是主要位于线粒体内的GRP75。

1.2 结构

HSP70的氨基酸序列高度保守，含有3个功能域：① 近 N端是具有ATP酶的活性的序列，相对分子质量为 44×103，并且高度保守，又称核苷的结合域。②是相对保守的序列，其相对分支质量为 18×103，又是多肽的结合部位，也称为多肽结合域。 ③近C端的序列结构多变，相对分子质量约为10×103，是与特定的蛋白底物结合有关的序列，保守的EEVD基序位于其末端[ ]。

1.3 功能

1.3.1 作为分子伴侣

分子伴侣就是可以帮助蛋白质正确折叠却又不参与蛋白质构成的物质 [ ]。目前分子伴侣方面被大家了解最多的便是HSP70。在细胞正常生理过程中都可以发现它的踪影，它可以帮助合成蛋白质，对正确折叠的蛋白质进行装配、运输，把错误折叠和变性的蛋白质清除。

1.3.2 调控植物生长发育

Sung [ ]等以拟南芥为研究材料的研究中发现，HSP70基因家族成员的表达水平在种子成熟过程和萌发过程中表现出不同的现象。例如，位于内质网中的 HSP70 的在种子成熟的过程中的表达的量相对较低同时逐渐下降。起始萌发后计时，6~96 h过程中，HSP70的表达量慢慢的升高起来，但是在种子成熟的过程中，表现出同样现象的还包括线粒体中的热激同源蛋白即mt H-SC70-2，最终在萌发后的 6 h 后达到最大值，种子逐渐萌发，但是基因的表达水平又慢慢降了下来。由此研究结果我们可以得出结论，HSP70对植物的发育过程有调控作用。

1.3.3 植物的抗逆性

在植物的抗逆转录组学研究中可以发现，不同类型生物胁迫或者非生物胁作用于植物的基因后，就把植物的基因激活，诱导这些基因的转录。HSP70 也可以增强植物的耐热性，原理和过程是：①高温胁迫植物细胞。 ②植物细胞的HSP70与sm HSP转移到细胞质膜和液泡膜上并且形成外周蛋白。 ③外周蛋白与细胞的膜蛋白相互作用。 ④膜蛋白的变性过程受抑制，增强细胞膜的稳定性，从而保护膜微囊[ ]。